Показатели окислительного стресса в пробах крови коренных и пришлых жителей арктической зоны Якутии

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Введение. Окислительный стресс является неспецифической реакцией организма на воздействие повреждающих факторов, в том числе климатических.

Цель исследования: сравнить показатели окислительного стресса и их возрастные зависимости в пробах крови коренного (эволюционно адаптированного) и пришлого населения арктической зоны Якутии.

Материалы и методы. В лизатах цельной крови коренных (n = 100) и пришлых (n = 37) жителей посёлков Чокурдах и Тикси определяли активность супероксиддисмутазы (SOD), каталазы (CAT), глутатионпероксидазы (GPx) и содержание малонового диальдегида (MDA). Сравниваемые подвыборки не различались по возрасту (медианы 34 и 37 лет; р = 0,407).

Результаты. Не найдено достоверных различий между пришлыми и коренными жителями по активности SOD, CAT и содержанию в крови MDA. Активность GPx у пришлых жителей в 1,2 раза превышала значения у коренных (27,8 [22,4; 32] и 23,4 [19,2; 29,4] Ед/г Hb; р = 0,042), но быстро уменьшалась с возрастом (R = –0,549; p = 0,001) параллельно с нарастанием содержания MDA (R = 0,420; p = 0,01), тогда как у коренных жителей возрастные изменения GPx и MDA отсутствовали.

Ограничения исследования. Связаны с относительно небольшим объёмом выборки (137 человек).

Заключение. Согласно современным представлениям геронтологов, возрастные тренды активности ферментов возникают за счёт изменений в регуляции экспрессии соответствующих генов и отражают скорость старения популяции. Поэтому можно предположить, что полученные нами свидетельства ускоренного старения пришлых жителей Арктики по сравнению с коренными обусловлены генетическим полиморфизмом транскрипционных факторов GPx1.

Соблюдение этических стандартов. Организация обследования населения и бланки информированного согласия на отбор биопроб согласованы с локальным этическим комитетом, протокол № 30 от 17.06.2021 г.

Участие авторов:
Хрипач Л.В. — концепция и дизайн исследования, оценка биохимических показателей, математическая обработка результатов, написание текста;
Князева Т.Д., Коганова З.И. — оценка биохимических показателей;
Железняк Е.В. — поиск данных литературы;
Загайнова А.В. — концепция и дизайн исследования, организация банка проб крови.
Все соавторы — утверждение окончательного варианта статьи, ответственность за целостность всех частей статьи.

Конфликт интересов. Авторы декларируют отсутствие явных и потенциальных конфликтов интересов в связи с публикацией данной статьи.

Финансирование. Исследование проведено в рамках выполнения Госзадания ФГБУ «ЦСП» ФМБА России.

Поступила: 18.04.2023 / Принята к печати: 07.06.2023 / Опубликована: 30.08.2023

Об авторах

Людмила Васильевна Хрипач

ФГБУ «Центр стратегического планирования и управления медико-биологическими рисками здоровью» Федерального медико-биологического агентства России

Автор, ответственный за переписку.
Email: LKhripach@cspmz.ru
ORCID iD: 0000-0003-0170-3085
SPIN-код: 2776-9670

Доктор биол. наук, вед. науч. сотр. отд. профилактической токсикологии и медико-биологических исследований ФГБУ «ЦСП» ФМБА России, 119121, Москва.

e-mail: LKhripach@cspmz.ru

Россия

Татьяна Д. Князева

ФГБУ «Центр стратегического планирования и управления медико-биологическими рисками здоровью» Федерального медико-биологического агентства России

Email: noemail@neicon.ru
ORCID iD: 0000-0001-5279-5018
Россия

Зоя И. Коганова

ФГБУ «Центр стратегического планирования и управления медико-биологическими рисками здоровью» Федерального медико-биологического агентства России

Email: noemail@neicon.ru
ORCID iD: 0000-0002-4622-8110
Россия

Евгения В. Железняк

ФГБУ «Центр стратегического планирования и управления медико-биологическими рисками здоровью» Федерального медико-биологического агентства России

Email: noemail@neicon.ru
ORCID iD: 0000-0001-9339-9310
Россия

Анжелика В. Загайнова

ФГБУ «Центр стратегического планирования и управления медико-биологическими рисками здоровью» Федерального медико-биологического агентства России

Email: noemail@neicon.ru
ORCID iD: 0000-0003-4772-9686
Россия

Список литературы

  1. Davies P.L. Ice-binding proteins: a remarkable diversity of structures for stopping and starting ice growth. Trends Biochem. Sci. 2014; 39(11): 548–55. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2014.09.005
  2. Sun S., Ding H., Wang D., Han S. Identifying antifreeze proteins based on key evolutionary information. Front. Bioeng. Biotechnol. 2020; 26(8): 244. https://doi.org/10.3389/fbioe.2020.00244
  3. Krembs C., Eicken H., Junge K., Deming J.W. High concentrations of exopolymeric substances in Arctic winter sea ice: implications for the polar ocean carbon cycle and cryoprotection of diatoms. Deep Sea Res. I: Oceanogr. Res. Pap. 2002; 49(12): 2163–81. https://doi.org/10.1016/S0967-0637(02)00122-X
  4. Порядина Л.Н., Прокопьев И.А., Конорева Л.А., Чесноков С.В., Слепцов И.В., Филиппова Г.В. и др. Адаптационные биохимические механизмы, обеспечивающие устойчивость лишайников к экстремальным условиям среды обитания (обзор). Природные ресурсы Арктики и Субарктики. 2018; 26(4): 109–17. https://doi.org/10.31242/2618-9712-2018-26-4-109-117 https://elibrary.ru/fufnvx
  5. Ли Н.Г. Физиологические механизмы адаптации насекомых к холодному и сухому климату Якутии: Автореф. дисс. … д-ра биол. наук. Казань; 2014. https://elibrary.ru/zpewcv
  6. Hallmark B., Karafet T.M., Hsieh P., Osipova L.P., Watkins J.C., Hammer M.F. Genomic evidence of local adaptation to climate and diet in indigenous Siberians. Mol. Biol. Evol. 2019; 36(2): 315–27. https://doi.org/10.1093/molbev/msy211
  7. Малярчук Б.А., Деренко М.В., Денисова Г.А., Литвинов А.Н. Распространённость арктического варианта гена CPT1A в популяциях коренного населения Сибири. Вавиловский журнал генетики и селекции. 2016; 20(5): 571–5. https://doi.org/10.18699/VJ16.130 https://elibrary.ru/wycwdb
  8. Cardona A., Pagani L., Antao T., Lawson D.J., Eichstaedt C.A., Yngvadottir B., et al. Genome-wide analysis of cold adaptation in indigenous Siberian populations. PLoS One. 2014; 9(5): e98076. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0098076
  9. Степанов В.А., Харьков В.Н., Вагайцева К.В., Бочарова А.В., Казанцев А.Ю., Попович А.А. и др. Поиск генетических маркеров адаптации к климату у населения северной Евразии. Генетика. 2017; 53(11): 1–13. https://doi.org/10.7868/S0016675817110121 https://www.elibrary.ru/zsugup
  10. Казначеев В.П., Куликов В.Ю., Панин Л.Е., Соколов В.П., Ляхович В.В., Шорин Ю.П. и др. Механизмы адаптации человека в условиях высоких широт. Ленинград: Медицина; 1980. https://elibrary.ru/rzybyn
  11. Бойко Е.Р. Физиолого-биохимические основы жизнедеятельности человека на Севере. Екатеринбург; 2005. https://elibrary.ru/tqogjp
  12. Leonard W.R., Snodgrass J.J., Sorensen M.V. Metabolic adaptations in indigenous Siberian populations. Annu. Rev. Anthropol. 2005; 34: 451–71. https://doi.org/10.1146/annurev.anthro.34.081804.120558
  13. Хаснулин В.И., Хаснулин П.В. Современные представления о механизмах формирования северного стресса у человека в высоких широтах. Экология человека. 2012; (1): 3–11. https://elibrary.ru/osklqp
  14. Бичкаева Ф.А., Типисова Е.В., Волкова Н.И. Адаптационные изменения гомеостаза холестерина и гормонов системы гипофиз-щитовидная железа у аборигенного населения Севера. Авиакосмическая и экологическая медицина. 2013; 47(4): 19–20. https://elibrary.ru/sypkhp
  15. Olesova L.D., Okhlopkova E.D., Grigorieva A.A., Semenova E.I., Krivoshapkina Z.N. Peroxidative intensity in Yakutia residents in zones with a high rate of oncological morbidity. Yakut Med. J. 2019; (2): 23–5.
  16. Nikolaev V.M., Chirikova N.K., Sofronova S.I. Changes in lipid peroxidation indexes of the Republic of Sakha (Yakutia) population depending on residence location. IOP Conf. Ser.: Earth Environ. Sci. 2021; 670(1): 1–6.
  17. Voss P., Siems W. Clinical oxidation parameters of aging. Free Radic. Res. 2006; 40(12): 1339–49. https://doi.org/10.1080/10715760600953859
  18. Del Valle L.G. Oxidative stress in aging: Theoretical outcomes and clinical evidences in humans. Biomed. Pharmacother. 2010. https://doi.org/10.1016/j.biopha.2010.09.010
  19. Stocks J., Dormandy T.L. A direct thiobarbituric acid-reacting chromogen in human red blood cells. Clin. Chim. Acta. 1969; 27(1): 117–20. https://doi.org/10.1016/0009-8981(70)90383-9
  20. Sun N., Zigmun S. An improved spectrophotometric assay for superoxide dismutase based on epinephrine autoxidation. Analyt. Biochem. 1978; 90(1): 81–9. https://doi.org/10.1016/0003-2697(78)90010-6
  21. Сирота Т.П. Способ определения антиоксидантной активности супероксиддисмутазы и химических соединений. Патент РФ 2144674C1; 2000.
  22. Королюк М.А., Иванова И.Г., Токарев В.Е. Метод определения активности каталазы. Лабораторное дело. 1988; (1): 16–9. https://elibrary.ru/sicxej
  23. Арутюнян А.В., Дубинина Е.Е., Зыбина Н.Н. Методы оценки свободнорадикального окисления и антиоксидантной системы организма. СПб.: Фолиант; 2000.
  24. Ceballos-Picot I., Trivier J.M., Nicole A., Sinet P.M., Thevenin M. Age-correlated modifications of copper-zinc superoxide dismutase and glutathione-related enzyme activities in human erythrocytes. Clin. Chem. 1992; 38(1): 66–70.
  25. Andersen H.R., Nielsen J.B., Nielsen F., Grandjean P. Antioxidative enzyme activities in human erythrocytes. Clin. Chem. 1997; 43(4): 562–8.
  26. Bolzan A.D., Bianchi M.S., Bianchi N.O. Superoxide dismutase, catalase and glutathione peroxidase activities in human blood: influence of sex, age and cigarette smoking. Clin. Biochem. 1997; 30(6): 449–54. https://doi.org/10.1016/s0009-9120(97)00047-7
  27. Inal M.E., Kanbak G., Sunal E. Antioxidant enzyme activities and malondialdehyde levels related to aging. Clin. Chim. Acta. 2001; 305(1-2): 75–80. https://doi.org/10.1016/s0009-8981(00)00422-8
  28. Ozbay B., Dulger H. Lipid peroxidation and antioxidant enzymes in Turkish population: relation to age, gender, exercise, and smoking. Tohoku J. Exp. Med. 2002; 197(2): 119–24. https://doi.org/10.1620/tjem.197.119
  29. Bogdanska J.J., Korneti P., Todorova B. Erythrocyte superoxide dismutase, glutathione peroxidase and catalase activities in healthy male subjects in Republic of Macedonia. Bratisl. Lek. Listy. 2003; 104(3): 108–14.
  30. Junqueira V.B., Barros S.B., Chan S.S., Rodrigues L., Giavarotti L., Abud R.L., et al. Aging and oxidative stress. Mol. Aspects Med. 2004; 25(1–2): 5–16. https://doi.org/10.1016/j.mam.2004.02.003
  31. Mendoza-Nunez V.M., Ruiz-Ramos M., Sanchez-Rodríguez M.A., Retana-Ugalde R., Munoz-Sanchez J.L. Aging-related oxidative stress in healthy humans. Tohoku J. Exp. Med. 2007; 213(3): 261–8. https://doi.org/10.1620/tjem.213.261
  32. Cecerska-Heryć E., Krauze K., Szczęśniak A., Goryniak-Mikołajczyk A., Serwin N., Śleboda-Taront D., et al. Activity of erythrocyte antioxidant enzymes in healthy women depends on age, BMI, physical activity, and diet. J. Health Popul. Nutr. 2022; 41(1): 35. https://doi.org/10.1186/s41043-022-00311-z
  33. Muchová J., Sustrová M., Garaiová I., Liptáková A., Blazícek P., Kvasnicka P., et al. Influence of age on activities of antioxidant enzymes and lipid peroxidation products in erythrocytes and neutrophils of Down syndrome patients. Free Radic. Biol. Med. 2001; 31(4): 499–508. https://doi.org/10.1016/s0891-5849(01)00609-8
  34. Sánchez-Rodríguez M.A., Retana-Ugalde R., Ruíz-Ramos M., Muñoz-Sánchez J.L., Vargas-Guadarrama L.A., Mendoza-Núñez V.M. Efficient antioxidant capacity against lipid peroxide levels in healthy elderly of Mexico City. Environ. Res. 2005; 97(3): 322–9. https://doi.org/10.1016/j.envres.2004.05.006
  35. Lubos E., Loscalzo J., Handy D.E. Glutathione peroxidase-1 in health and disease: from molecular mechanisms to therapeutic opportunities. Antioxid. Redox Signal. 2011; 15(7): 1957–1997. https://doi.org/10.1089/ars.2010.3586
  36. Almondes K.G.S., Cardoso B.R., Cominetti C., Nogueira N.N., Marreiro D.N., Oliveira T.F., et al. The redox balance of healthy Brazilian adults is associated with GPX1 Pro198Leu and -602 A/G polymorphisms, selenium status, anthropometric and lifestyle parameters. Food & Function. 2018; 9(10): 5313–22. https://doi.org/10.1039/C8FO01621F
  37. Zhao Y., Wang H., Zhou J., Shao Q. Glutathione peroxidase GPX1 and its dichotomous roles in cancer. Cancers (Basel). 2022; 14(10): 2560. https://doi.org/10.3390/cancers14102560
  38. Merante F., Altamentova S.M., Mickle D.A., Weisel R.D., Thatcher B.J., Martin B.M., et al. The characterization and purification of a human transcription factor modulating the glutathione peroxidase gene in response to oxygen tension. Mol. Cell. Biochem. 2002; 229(1-2): 73–83. https://doi.org/10.1023/a:1017921110363
  39. Kitani K. What really declines with age? The Hayflick Lecture for 2006 35th American Aging Association. Age (Dordr.). 2007; 29(1): 1–14. https://doi.org/10.1007/s11357-006-9014-8

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Хрипач Л.В., Князева Т.Д., Коганова З.И., Железняк Е.В., Загайнова А.В., 2024


СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: серия ПИ № ФС 77 - 37884 от 02.10.2009.